Prionen
Infecties die (niet aan bacteriën maar ook) niet aan virussen kunnen worden toegeschreven kunnen het gevolg zijn van prionen. In 1982 werd een zenuwziekte bij schapen ontdekt. De hersenen van de door ziekte gestorven schapen bleken infectieus voor gezonde dieren. Dit infecterend vermogen kon niet door bestraling of een doorgaans effectieve verhittingstechniek( om het DNA en RNA van virussen en bacterien te beschadigen) ongedaan gemaakt worden.
Blijkbaar was er sprake van een ziekteveroorzakend eiwit.
De ontdekker Stanley B. Prusiner, die aanvankelijk door iedereen gek werd verklaard ( een ziekteverwekker zonder erfelijk materiaal: hoe kan dat nou!) maar later de Nobelprijs kreeg voor zijn onderzoek, bedacht de term prion voor
proteïneachtig infecterend deeltje= on. Er zijn nu negen dierziekten bekend die door prionen worden veroorzaakt waaronder de gekke koeienziekten BSE.
Al deze ziekten gaan gepaard met hersenletsel met ernstige neurologische gevolgen. Een menselijke ziekte is o.a. de ziekte van Creutzfeld-Jakob (CJD). Deze ziekten komen in bepaalde families voor wat op een erfelijke oorzaak wijst.
Echter uitsluitend erfelijk zijn ze niet want gekke koeienziekte ontstond door het voeren van met scrapie besmette schapen aan koeien, en CJD kan worden overgebracht met de transplantatie van zenuwweefsel en besmet chirurgisch gereedschap.
Ook zijn er zeer sterke aanwijzingen dat het nuttigen van met BSE besmette organen CJD bij mensen veroorzaakt.
De hypothese hoe een deeltje infectieus kan zijn zonder erfelijke informatie te bevatten is als volgt:
Het grootste deel van de infecterende substantie is een eiwit (PrP = prionproteine), waarvan het gen gevonden wordt in normaal gastheerDNA. Prionen worden, zo is inmiddels aangetoond, in gewone cellen van het lichaam aangemaakt (ofwel van het gen afgeschreven) en worden vooral aangetroffen op hersencellen. Wat hun functie precies is weet niemand. Buiten de hersenen worden ze ook aangemaakt in andere delen van het zenuwstelsel, maar ook in hart, longen, nieren en milt.
Een afwijkende vorm Van PrP: PrPsc vindt men in de hersenen van dieren lijdend aan scrapie. De injectie van PrPsc in proefdieren veroorzaakt scrapie.
PrPsc zou een verandering in PrP veroorzaken, als PrPsc contact maakt met PrP veroorzaakt dit een hervouwing van het PrP in PrPsc waarna deze op zijn beurt weer nieuwe PRP’s aanvalt en verandert : een soort dominoreactie die de op het eerste gezicht spontane vermeerdering van het ziekmakend eiwit verklaart.
Door de verandering van de ruimtelijke structuur, er ontstaat een speciale afwijkende platte vorm, krijgt het andere eigenschappen. Zo wordt het niet langer afgebroken door een eiwitafbrekend enzym dat normaal gesproken de aanmaak van prionen bewaakt. Daardoor gaan de veranderde prionen zich ophopen en begint het ziekteproces.
Ook is PrPsc is extreem ongevoelig is voor hitte, normale sterilisatietemperaturen en -tijden zijn volstrekt onvoldoende om het onschadelijk te maken,
Hoe het komt dat PrPsc hersenweefsel aantast is (nog) onbekend. Delen van PrPsc moleculen hopen zich op in de hersenen en er ontstaan ter plekke een soort gaten (plaques). Dit is ook het post mortem diagnosekenmerk van BSE en CLD.
Lees meer:
http://www.kennislink.nl/publicaties/prionen-de-nieuwste-ziekteverwekkers-bij-mens-en-dier